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Los inhibidores, dependiendo de la forma en que actúan se han clasificado en dos grandes grupos: · Inhibidores irreversibles · Inhibidores reversibles
Los inhibidores irreversibles normalmente modifican una enzima covalentemente, con lo que la inhibición no puede ser invertida. Los inhibidores irreversibles suelen contener grupos funcionales reactivos como mostazas nitrogenadas, aldehídos, haloalcanos o alquenos.
Inhibición irreversible. Un inhibidor irreversible inactiva una enzima uniéndose covalentemente a un grupo particular en el sitio activo. Cuando se une el inhibidor, el sitio activo de la enzima se bloquea, el sustrato no se une y no se puede producir catálisis, similar a la inhibición competitiva.
Los inhibidores reversibles son extremadamente importantes en la regulación de la actividad enzimática. A diferencia de los inhibidores irreversibles, no apagan una enzima completamente al desactivarla permanentemente. Son mucho más sutiles, solo lo ralentizan temporalmente.
- Tipos
- Descripción Cuantitativa
- Constantes de Disociación
- Casos Especiales
- Ejemplos
Los inhibidores reversibles se adhieren a las enzimas con interacciones no covalentes, como enlaces de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas y enlaces iónicos. Múltiples enlaces débiles entre el inhibidor y el sitio activo se combinan para producir una unión fuerte y específica. A diferencia de los inhibidores irreversibles, los inhibidores reversi...
La inhibición reversible se puede describir cuantitativamente en términos de la unión del inhibidor a la enzima y al complejo enzima-sustrato, y sus efectos sobre las constantes cinéticas de la enzima. En el esquema clásico de Michaelis-Menten a continuación, una enzima (E) se une a su sustrato (S) para formar el complejo enzima-sustrato ES. Tras l...
Un inhibidor enzimático se caracteriza por sus dos constantes de disociación, Ki y Ki ' , a la enzima y al complejo enzima-sustrato, respectivamente. La constante inhibidora de la enzima Ki puede medirse directamente por varios métodos ; un método especialmente preciso es la calorimetría de titulación isotérmica, en la que el inhibidor se titula en...
Parcialmente competitivo
El mecanismo de la inhibición parcialmente competitiva es similar al de la no competitiva, excepto que el complejo EIS tiene actividad catalítica, que puede ser menor o incluso mayor (activación parcialmente competitiva) que la del complejo enzima-sustrato (ES). Esta inhibición normalmente muestra una Vmax más baja , pero un valor de Km no afectado.
Sustrato y producto
La inhibición de sustrato y producto es donde el sustrato o el producto de una reacción enzimática inhibe la actividad de la enzima. Esta inhibición puede seguir patrones competitivos, no competitivos o mixtos. En la inhibición del sustrato hay una disminución progresiva de la actividad a altas concentraciones de sustrato. Esto puede indicar la existencia de dos sitios de unión al sustrato en la enzima. Con sustrato bajo, el sitio de alta afinidad está ocupado y se sigue una cinética normal....
Apretado lento
La inhibición hermética lenta ocurre cuando el complejo enzima-inhibidor EI inicial se isomeriza a un segundo complejo más fuertemente sostenido, EI*, pero el proceso de inhibición general es reversible. Esto se manifiesta como una inhibición enzimática que aumenta lentamente. En estas condiciones, la cinética tradicional de Michaelis-Menten da un valor falso para Ki, que depende del tiempo. El verdadero valor de Ki puede obtenerse a través de un análisis más complejo de las constantes de vel...
Como las enzimas han evolucionado para unirse fuertemente a sus sustratos, y la mayoría de los inhibidores reversibles se unen en el sitio activo de las enzimas, no sorprende que algunos de estos inhibidores tengan una estructura sorprendentemente similar a los sustratos de sus objetivos. Los inhibidores de DHFR son ejemplos destacados. Otro ejempl...
Hace 3 días · 2 Inhibidores irreversibles. 2.1 Tipos de inhibiciones irreversibles. 2.2 Análisis de la inhibición irreversible. 2.3 Casos especiales. 2.4 Ejemplos de inhibidores irreversibles. 3 Descubrimiento y diseño de inhibidores. 4 Aplicaciones de los inhibidores.
Inhibidores reversibles, irreversibles, competitivos y no competitivos. Enzimas alostéricas. Inhibición por retroalimentación. Introducción. Las células de tu cuerpo pueden hacer muchas enzimas distintas, y en un principio podrías pensar: bien, ¡hagamos funcionar todas esas enzimas y metabolicemos tan rápido como sea posible!
